发布日期:2022-05-31
水木视界iss.17丨冷冻电镜与晶体学手段强力互补解析植物蛋白NPR1结构,揭示植物免疫反应调控新机制+ 查看更多
水木视界iss.17丨冷冻电镜与晶体学手段强力互补解析植物蛋白NPR1结构,揭示植物免疫反应调控新机制
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发布日期:2022-05-31 15:43
| 编者按 |
NPR1是植物激素水杨酸SA的受体,对植物抵抗病原体入侵非常关键,然而具体的分子机制并不清楚。杜克大学董欣年教授围绕水杨酸介导的信号通路在植物免疫领域深耕多年,并做出了许多杰出工作。近来强势发力,将冷冻电镜技术和X-射线晶体学手段强势结合,和合作者解析了NPR1与转录因子的结构,解释了NPR1激活植物免疫的分子基础,利用结构生物学手段助力了潜在的农业应用。

当植物遭受病原体攻击时,NPR1蛋白会介入植物的免疫反应。科学家们现在已经弄清楚了这种蛋白质的样子以及它的工作原理,这可能给农业带来了一大福音。
生物学家董欣年教授说,她今年最好的圣诞礼物来自“一通电话”。这通电话来自她在杜克大学的老友周沛教授,他带来了期待已久的消息:植物蛋白NPR1的结构终于完成了解析。
作为霍华德休斯医学研究所的研究员,董欣年在25年前发现了NPR1。该蛋白在帮助开花植物抵御大部分的病原体方面起着关键作用。如今,NPR1被广泛认为是一个主要调节蛋白,控制着2000多个参与植物免疫的基因。
尽管NPR1在植物的防御机制中发挥着巨大作用,但它的结构处于长期的未知状态,并一直困扰着该领域的研究人员。周沛认为,如果没有详细的结构数据,科学家们很难理解这种蛋白质是如何参与并调控植物防御,NPR1如何在分子水平上工作的研究工作非常关键,也很缺失。
周沛和董欣年的团队成功弥补了这一空白领域,并在一项新研究中揭示了NPR1的结构和功能,这一研究结果可能改变植物种植的模式。研究小组于2022年5月11日在《自然》杂志上发表了植物界模式蛋白-拟南芥的NPR1的结构。
对董欣年来说,这篇论文可以给一项持续数十年科研探索工作的画上完美句号的。她说:“当我第一次看到NPR1的结构时,它让我窒息。它看起来就像一只滑翔的鸟,非常漂亮。”
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